黃朝鋒研究組揭示抗鋁毒轉錄因子STOP1的SUMO化調控機制

  2020年10月21日,中國科學院分子植物科學卓越創新中心上海植物逆境生物學研究中心黃朝鋒研究組在國際期刊Plant Cell在線發表了題為“Regulation of Aluminum-Resistance in Arabidopsis Involves the SUMOylation of the Zinc Finger Transcription Factor STOP1”的研究論文。該研究揭示了SUMO化和去SUMO化修飾調控STOP1蛋白功能和植物抗鋁毒的新機制。

  鋁毒是作物在酸性土壤生產的主要限制因子,也是僅次于干旱的第二大非生物逆境。許多植物進化了以轉錄因子STOP1/ART1為核心的抗鋁毒機制。該研究團隊之前的研究結果表明,鋁毒主要在轉錄后水平調控STOP1蛋白的積累(Zhang et al. 2019. PNAS;Guo et al. 2020. New Phytologist)。為了研究鋁毒信號轉導和STOP1的轉錄后調控機制,該研究組構建了AtALMT1啟動子與熒光素酶基因(LUC)融合的報告基因系并利用此報告基因系篩選鑒定抗鋁毒新組分。本研究利用該報告基因系篩選獲得LUC報告基因和AtALMT1表達升高并對鋁毒更抗的突變體rae5Regulation of AtALMT1 Expression 5)。基因克隆發現,RAE5編碼SUMO蛋白酶ESD4。

  生化實驗證明,RAE5/ESD4能夠與STOP1直接互作并介導STOP1的去SUMO化。鋁毒抑制STOP1的SUMO化,部分是由于鋁毒在轉錄后水平促進RAE5/ESD4蛋白的積累所致。rae5/esd4突變并不改變STOP1蛋白積累和亞細胞定位,但是突變體中STOP1 SUMO化的升高使其對AtALMT1啟動子的結合更強,而對AtMATE啟動子的結合更弱,從而導致AtALMT1表達的升高和AtMATE表達的降低。

  進一步研究發現,STOP1有3個賴氨酸位點能被SUMO化:K40,K212或K395。阻斷K40位點SUMO化不影響STOP1蛋白的積累,但分別減少和增加AtALMT1AtMATE的表達,最終導致對鋁毒更敏感;阻斷K212位點的SUMO化不影響STOP1功能和植物抗鋁毒能力;阻斷K395單個位點以及所有3個位點的SUMO化降低STOP1蛋白的穩定性和AtALMT1AtMATE的表達,從而導致對鋁毒更敏感。

  綜上所述,該研究揭示了翻譯后的SUMO化修飾對STOP1蛋白穩定性和功能以及植物抗鋁毒的重要調控作用。

  黃朝鋒研究組博士畢業生方遒和博士后張杰為論文的共同第一作者,黃朝鋒研究員是該論文的通訊作者。該研究受到了國家自然科學基金的資助。

  論文鏈接: https://doi.org/10.1105/tpc.20.00687

SUMO化調控STOP1蛋白功能與穩定性的工作模型

圖片說明:STOP1在三個賴氨酸位點受到SUMO化修飾:K40,K212或K395。STOP1的SUMO化修飾是可逆的,受到ESD4的去SUMO化調控,而ESD4蛋白的積累受鋁毒正調控。esd4的突變致使STOP1的SUMO化水平升高,這將使STOP1對AtALMT1啟動子的結合更強,而對AtMATE啟動子的結合更弱,從而導致AtALMT1AtMATE的表達分別升高和降低,最終導致植物更抗鋁毒。阻斷K40位點SUMO化促使AtALMT1表達的升高和AtMATE表達的降低,最終導致鋁毒抗性的減弱;K40位點的突變不影響STOP1蛋白功能和植物抗鋁毒;阻斷K395單個位點以及所有3個位點的SUMO化降低STOP1蛋白的穩定性和AtALMT1AtMATE的表達,從而導致對鋁毒更敏感。

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